ArchivDeutsches Ärzteblatt1-2/2001BSE: Löchrige Strukturen – nicht nur im Gehirn

POLITIK: Medizinreport

BSE: Löchrige Strukturen – nicht nur im Gehirn

Dtsch Arztebl 2001; 98(1-2): A-19 / B-14 / C-14

Richter, Eva A.

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LNSLNS In Deutschland sind mehr Rinder mit BSE infiziert als bisher angenommen.
Wie geht es jetzt weiter? BSE-Tests, Tiermehlverbot und Kontrollen sollen die Sicherheit der Verbraucher wieder erhöhen.

Beim letzten Weihnachtsfest standen Rindfleichgerichte nicht hoch im Kurs. Die Sorge der Verbraucher galt der Bovinen Spongiformen Enzephalopathie (BSE) und der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob-Disease (vCJD), die mit infizierten Rinderprodukten in Zusammenhang gebracht werden. Es sei eine Hysterie ausgebrochen, hieß es lange. Doch jetzt – nachdem sich in Deutschland die BSE-Fälle mehren – mahnen die Experten, die Angst der Verbraucher ernst zu nehmen. Vor allem Aufklärung tue Not, betonten Wissenschaftler auf einer Veranstaltung des Fachbereichs Veterinärmedizin der Freien Universität Berlin. Dies ist leichter gesagt als getan. Noch weiß man wenig über BSE, vCJD, die Epidemiologie der Erkrankungen und diagnostische Verfahren. Therapiemöglichkeiten sind erst recht noch nicht in Sicht.
Dennoch kann man sehr wohl etwas tun, um eine Ausweitung der Seuche in den Rinderbeständen und eine Übertragung auf den Menschen einzudämmen. So ist es Großbritannien in den letzten Jahren gelungen, die Zahl der Krankheitsausbrüche bei Rindern zurückzudrängen. Im Jahr 2000 wurden 40 Prozent weniger Fälle registriert als 1999. Zur Erinnerung: 1986 wurde in Großbritannien der erste BSE-Fall beschrieben. Die Seuche erreichte dort 1992 mit 37 000 erkrankten Tieren ihren Höhepunkt. Dass sich die Zahl seitdem kontinuierlich reduziert, wird auf das Verbot von 1988 zurückgeführt, nach dem kein Tiermehl an Wiederkäuer verfüttert werden darf. Die Zeitspanne bis zum Rückgang der Erkrankung gibt somit einen Hinweis auf die Inkubationszeit. Sie scheint etwa fünf Jahre zu betragen. In Deutschland ist das Verfüttern von Tiermehl an Wiederkäuer seit März 1994 verboten, im Juni 1994 wurde diese Auflage EU-weit beschlossen. Aufgrund der jüngsten BSE-Fälle hat man die Sicherheitsmaßnahmen ausgeweitet: Der Bundesrat beschloss am 1. Dezember 2000, das Verfüttern von Tiermehl in Deutschland sowie den Export komplett zu verbieten. Seit dem 1. Januar ist es auch EU-weit für sechs Monate untersagt, Tiermehl an jegliche Nutztiere zu verfüttern.
Der Grund: Tiermehl aus Scrapie-infizierten Schafen und später BSE-infizierten Rindern gilt als Hauptauslöser für die Ausbreitung von BSE. Die orale Übertragung scheint bisher der einzige Weg für die Infektion. Ein Auslöser für die Seuche könnten Energiesparmaßnahmen in Großbritannien gewesen sein. Dort wurde in den Siebzigerjahren das Herstellungsverfahren von Tiermehl aus Schlachtabfällen und Tierkörpern verändert: Während ursprünglich eine Temperatur von 133 °C für mindestens 20 Minuten vorgeschrieben war, wurde diese auf 80 °C für 30 Minuten gesenkt. Eine Temperatur, die offensichtlich nicht ausreichte, die infektiösen Prionen zu zerstören. Denn diese sind im Gegensatz zu den gesunden Prionproteinen wesentlich temperaturresistenter, wie man heute weiß.
In Deutschland wurden (offiziell) die vorgeschriebenen Bedingungen bei der Tiermehlherstellung beibehalten. Doch Versuche haben bereits gezeigt, dass die infektiösen Prionen auch höhere Temperaturen als 133 °C überstehen. Wissenschaftler erklären dies mit der veränderten Raumstruktur des Proteinmoleküls. Während die natürlich vorkommenden Prionproteine (PrPc) in der alpha-Helixstruktur vorliegen, besitzen die infektiösen Prionen eine Beta-Faltblattstruktur. Sie aber macht das Protein äußerst unempfindlich gegenüber Hitze, Kälte, Strahlung oder Säure. Selbst wenn in Deutschland die Vorschriften exakt eingehalten worden wären, ist es somit denkbar, dass auch infiziertes Tiermehl hergestellt und verfüttert wurde. Klar ist schon jetzt, dass Tiermehl – wie seit 1994 vorgeschrieben – nicht nur an Schweine und Geflügel verfüttert wurde. Bei Stichproben wurde Tiermehl auch in Rinderfutter entdeckt.
Das generelle Tiermehlverbot ist daher konsequent, zumal noch nicht endgültig geklärt ist, ob die Krankheit auch auf andere Tiere übertragen werden kann. Schweine besitzen beispielsweise eine hohe Anzahl Prionproteine. Das Tiermehlverbot hat allerdings weitreichende Folgen. Die gesamte Landwirtschaft muss umgestellt werden. Tiermehl wird zwar weiterhin produziert, da Schlachtabfälle und verendete Tiere entsorgt werden müssen, danach aber verbrannt. Bisher war es ein wichtiger Eiweißlieferant im Futter der Nutztiere. Diese Lücke muss nun durch andere eiweißreiche Produkte gestopft werden.
Prof. Dr. rer. nat. Ortwin Simon, Direktor des Instituts für Tierernährung der Freien Universität Berlin, sieht darin jedoch kein Problem. Ein Ersatz durch pflanzliche Produkte wie Sojaextraktionsschrot, Raps, Erbsen und Ackerbohnen ist seiner Ansicht nach gut möglich. Eventuell müssten einige Aminosäuren ergänzt werden. Um die Ernährung der Tiere zu gewährleisten, wird es zunächst notwendig sein, Sojabohnen zu importieren. Mittel- und langfristig müssen mehr Körnerlegumiosen (Erbsen, Lupinen), Raps und proteinreiches Grundfutter für Wiederkäuer (Luzerne, Klee) angebaut werden.
Zusätzlich muss zukünftig verstärkt auch auf Verarbeitung von „Risikomaterial“ der Rinder geachtet werden – wie Gehirn, Rückenmark, Augen, Tonsillen, Ileum und Milz. Denn in diesen Organen akkumulieren die infektiösen Prionen. So wurden in einem Stück Gehirngewebe von der Größe einer Kirsche zehn Millionen infektiöse Einheiten nachgewiesen. Da bei BSE eine Dosis-Wirkung-Beziehung im Tierversuch bei Hamster und Maus festgestellt wurde, sollten diese Organe nicht in Wurst oder andere Lebensmittel gelangen. Milch und Muskelfleisch gelten dagegen als unbedenklich. Gehirn und Rückenmark werden in Deutschland in der Fleischhygiene-Verordnung vom Mai 1997 als untaugliche Inhaltsstoffe von Wurst befunden. Ob diese Verordnungen eingehalten werden, ist fraglich. Ein Veterinärmediziner berichtete in Berlin von einem Betrieb in Niedersachsen, der täglich mehrere Tausend Rinderschädel verarbeite. In solchen Fällen stelle sich die Frage, ob tatsächlich nur Muskelfleisch des Schädels für die Wurstproduktion verwendet wird. Schärfere Kontrollen seien jetzt dringend notwendig.
ZNS-Bestandteile könnten in Fleischerzeugnissen relativ einfach durch ein Cholesterin-Screening oder den Nachweis der neuronenspezifischen Enolase oder des sauren Gliafaserproteins gefunden werden, erläuterte Prof. Dr. Goetz Hildebrandt, Direktor des Instituts für Lebensmittelhygiene der Freien Universität Berlin. Nicht erfasst werden kann allerdings die Tierart und das Alter des Tieres.
Das Gehirn ist das Organ, an dem die BSE-Erkrankung histopathologisch sichtbar wird. Die Hirnsubstanz fällt durch ihre schwammige, löchrige Struktur auf (spongiöse Enzephalopathie). Die erkrankten Tiere sind unruhig, schreckhaft, leiden unter Ataxie, Muskelkrämpfen und Hypersensibilität. Während des Krankheitsverlaufs lassen sich keine entzündlichen oder immunologischen Reaktionen feststellen, da die Prionen als körpereigene Substanzen nur die räumliche Anordnung der Aminosäuren geändert haben, nicht aber die Aminosäuresequenz.
PrPsc läßt sich hauptsächlich auf drei Wegen im Gehirn der erkrankten Rinder feststellen: Durch die immunhistologische Untersuchung oder durch den Nachweis mittels Westernblot oder ELISA. Die Europäische Union überprüfte vier BSE-Testsysteme hinsichtlich ihrer Spezifität und Sensitivität. Drei davon wurden als einsatzfähig bestätigt: der Prionics-Check, der Enfer-Test und der CEA-Test (Textkasten 1). Der DELFIA-Test der Firma EG & G Wallac wurde wegen technischer Schwierigkeiten abgelehnt.
Seit dem 6. Dezember ist durch eine Verordnung des Bun­des­ge­sund­heits­mi­nis­ter­iums (BMG) ein BSE-Test bei über 30 Monate alten Rindern nach der Schlachtung vorgeschrieben. Das BMG rechnet mit 1,6 Millionen Tests pro Jahr. Vom 1. Juli 2001 an muss die Testung EU-weit vorgenommen werden. Bis zu diesem Stichtag müssen seit dem 1. Januar zunächst nur klinisch auffällige oder verendete Tiere EU-weit getestet werden. Bisher können die Verfahren nur eingesetzt werden, wenn die Tiere bereits geschlachtet sind, da Hirn benötigt wird.
Es verdichtet sich jedoch die Vermutung, dass infektiöse Prionen auch im Blut und in anderen Körperflüssigkeiten in ausreichender Konzentration enthalten sind und nachgewiesen werden können. In fieberhafter Eile arbeiten deshalb Forscher an Tests, die Prionen bei lebenden Tieren nachweisen. Zugelassen ist noch keiner, doch es gibt bereits mehrere Ansätze (Textkasten 2). Dr. med. Eva A. Richter


Seit dem 6. Dezember 2000 müssen in Deutschland alle geschlachteten Rinder, die älter als 30 Monate sind, auf BSE getestet werden.



- Prionics-Check: Westernblot, Sensitivität und Spezifität bei 100 Prozent, von der Schweizer Firma Prionics entwickelt und seit 1999 regelmäßig in der Schweiz, Frankreich, Großbritannien und Dänemark eingesetzt.
- Enfer-Test: Enzym-Immunoassay (ELISA), Sensitivität und Spezifität bei 100 Prozent, schneller als das Westernblot-Verfahren, von der britischen Firma Proteus entwickelt und von der irischen Firma Enfer Scentific hergestellt und in Irland eingesetzt.
- CEA-Test: Sandwich-Immunoassay, Sensitivität und Spezifität bei 100 Prozent, größte Empfindlichkeit, von der französischen Atomenergiebehörde CEA entwickelt.



- Kapillar-Immuno-Elektrophorese: mit einer Blutprobe, entwickelt von Mary-Jo Schmerr aus den USA, mit dem Test wurden Prionen bei Schafen und Rocky Mountain Wapitis nachgewiesen, eventuell auch bei BSE und vCJD anwendbar.
- Liquortest: entwickelt von Forschern des Max-Planck-Instituts für Biophysikalische Chemie in Göttingen und der Universität Göttingen (Eigen/Kretzschmar), erstmals Nachweis von Prionen in der Zerebrospinalflüssigkeit von CJD-Patienten in einer Pilotstudie, die mit fluoreszierenden Anikörpern markierten Prionen werden mit Laserstrahlen aufgespürt, sensibler als der Westernblot.
- Plasminogen-Test: bisher Test mit Gehirnsubstanz, eventuell bald Bluttest, entwickelt von einer Forschergruppe der Universität Zürich (um Aguzzi), Plasminogen bindet selektiv infektiöse Prionen (PrPsc).
- ELISA-Test mit einer Blutprobe: entwickelt von Boehringer-Ingelheim, weist zwar keine pathogenen Prionen nach, sondern einen Marker, der die Infektion kennzeichnet. Dieser Marker wird über fluoreszierende Antikörper nachgewiesen. Mindestalter des infizierten Tieres noch nicht bekannt, Test dauert nur 20 Minuten, soll im Spätsommer 2001 einsatzbereit sein.

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