ArchivDeutsches Ärzteblatt37/1996Substanz zur Spaltung von Protein-Zucker-Aggregaten (AGE)

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Substanz zur Spaltung von Protein-Zucker-Aggregaten (AGE)

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LNSLNS Eine Gemeinsamkeit so verschiedener Krankheitsbilder wie Diabetes mellitus und der Alzheimerschen Krankheit besteht in der Bildung von AGE (advanced-glycation end-products). Hierunter versteht man die kovalente Kopplung von Zuckerresten mit Aminosäuren von zuvor aggregierten Proteinen. Diese nichtenzymatische Reaktion, auch Glykierung genannt, welche einen akkumulativen und über Jahre fortwährenden Prozeß darzustellen scheint, äußert sich zum Beispiel in der erhöhten Quervernetzung von Kollagen und der daraus resultierenden Verminderung der Elastizität des betroffenen Gewebes. Diese Entwicklung ist beim normalen Alterungsprozeß und beschleunigt beim Diabetes zu beobachten.
Die extrazellulär vorkommenden b-Amyloidplaques, die einen charakteristischen neuropathologischen Befund der Alzheimerschen Krankheit darstellen und möglicherweise in der Pathogenese der Krankheit eine Rolle spielen, enthalten neben anderen Komponenten auch AGE. In In-vitro-Studien konnte gezeigt werden, daß N-Phenacylthiazolium Bromid (PTB) den Großteil von AGE auflösen kann. Aufgrund der Spezifität von PTB in der Spaltungsreaktion kann somit gefolgert werden, daß Carbonylgruppen mit Seitenketten von Aminosäuren reagieren und auf diesem Weg die Zucker-ProteinKomplexe gebildet werden. Erste In-vivo-Versuche an diabetischen Ratten reduzierten den Gehalt von AGE bis zu 50 Prozent. Aufgrund dieser vielversprechenden Experimente ist zu erwarten, daß weitere Studien zur Behandlung von Glukoseinduzierten Schäden folgen werden, die unter anderem in der Behandlung von den bekannten vaskulären Folgekrankheiten des Diabetes eingesetzt werden könnten. me
Vasan, S, Zhang, X, Zhang, X, et al.: An agent cleaving glucose-derived protein crosslinks in vivo and in vitro. Nature 1996; 382: 275–278
Richard Bucalas, The Picower Institute for Medical Research, 350 Community Drive, Manhasset, New York 11030, USA

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