ArchivDeutsches Ärzteblatt10/2003Prion-Protein im Kugelfisch: Funktion ungeklärt

AKTUELL: Akut

Prion-Protein im Kugelfisch: Funktion ungeklärt

Dtsch Arztebl 2003; 100(10): A-589 / B-505 / C-477

Meyer, Rüdiger

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LNSLNS Der in Japan als Delikatesse verspeiste giftige Kugelfisch könnte ein Schlüssel zum Verständnis des „Rinderwahns“ (BSE) liefern. Wider Erwarten hat ein Team von Wissenschaftlern an der Universität Konstanz unter der Leitung von Dr. Edward Málaga-Trillo und Prof. Claudia Stürmer ein Prion-Protein im japanischen Kugelfisch Fugu rubripes identifiziert. Damit stellt sich die Frage, ob Fische eine Form von BSE entwickeln und übertragen können. Diese neurodegenerative Erkrankung entsteht, wenn sich das natürlicherweise im Körper vorkommende Prion-Protein zu einer falschen Konformation faltet und anschließend in einer Kettenreaktion zu massivem Zelltod im Gehirn führt. Die Entdeckung eines Fisch-Prions öffnet neue Möglichkeiten, die zellulären Funktionen dieses Proteins zu analysieren. Die Wissenschaftler aus Konstanz hoffen, nun in der Lage zu sein, selektiv bestimmte Stellen im Protein zu mutieren und so die molekulare Basis von Prionen-Erkrankungen aufzudecken, was eine Grundlage für zukünftige therapeutische Ansätze schaffen würde. Da sich die Erforschung von Prionen-Erkrankungen bislang auf Menschen und Säugetiere konzentrierte, erstaunt es viele, dass Fische ein Prion-Protein besitzen. Es ist noch nicht bekannt, ob dieses Fisch-Prion eine pathologische Konformation annehmen – oder sogar auf Säuger übertragen werden – kann. Seine Struktur sieht dem menschlichen Pendant jedoch sehr ähnlich, was es nahe legt, dass es eine wichtige evolutionär konservierte Funktion ausübt.

Allein die Existenz von Prion-Proteinen in Fischen deutet auf frühen stammesgeschichtlichen Ursprung hin. Da sich die für die pathogene Konformationsänderung entscheidenden Stellen im Säuger-Protein erheblich von der Fisch-Version unterscheiden, erscheint eine solche Übertragung zwischen den zwei Tiergruppen eher unwahrscheinlich, jedoch wurden Prionen-Erkrankungen in „niederen Organismen“ lange von der Forschung vernachlässigt und können deshalb nicht ausgeschlossen werden.

Vor dem Hintergrund, dass zurzeit BSE nicht einmal in Säugern verlässlich nachgewiesen werden kann, weiß man nicht, nach welchen Symptomen man suchen soll. Die aus biomedizinischen Gründen interessante Studie stellt zudem eine Hypothese zur molekularen Evolution auf, die zu erklären versucht, wie urzeitliche Prionen ihre pathogenen Eigenschaften entwickelten. Auch für Ernährungswissenschaftler und die Fisch verarbeitende Industrie könnten sich Konsequenzen ergeben. Es bedarf weiterer Klärung, ob normaler Fischkonsum für den Menschen unbedenklich ist. Ansonsten müsste die Verwendung von Fischmehl im Tierfutter strengen Kontrollen unterworfen werden. Rüdiger Meyer
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