POLITIK: Medizinreport

BSE: Nur Protein?

Dtsch Arztebl 1996; 93(46): A-3006 / B-2562 / C-2373

ME

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LNSLNS Die Collinge-Experimente stützen auch die Hypothese, daß der BSE-Erreger ausschließlich aus einer veränderten Form des "Prion-Proteins" besteht. Das zentrale Argument gegen diese "Protein-only"-Hypothese beruht auf der Beobachtung, daß von manchen Erregern der spongiformen Enzephalopathien verschiedene Stämme existieren, die sich durch Inkubationszeit, Neuropathologie und die Übertragung auf andere Tierarten unterscheiden. Dazu sei eine "Information" nötig, die ein Protein allein nicht beinhalten könne. Die beschriebenen Unterschiede legen nahe, daß die andere Glykosilierung und/oder Konformation der PrionProteine ursächlich hierfür sein könnte.
Nach der "Protein-only"-Hypothese ist der BSE-Erreger eine veränderte Form des im Körper weit verbreiteten Prion-Proteins. Während das normale Protein eine "alpha-helikale" Konformation aufweist, ist die pathologische Form durch eine "beta-Faltblatt"-Struktur gekennzeichnet. Die aggregiert leicht zu größeren Komplexen, die weitgehend gegen enzymatischen Abbau resistent sind. Man vermutet, daß die "pathologische" Form den "gesunden" Prion-Proteinen durch einen "Dominoeffekt" die beta-Faltblattstruktur aufzwingen kann. Diese Theorie wird durch Polymorphismen in der Aminosäuresequenz unterstützt, die das "Umklappen" des Prion-Proteins begünstigen könnten. So weisen die familiären CJD-Fälle Mutationen im Prion-Protein auf.
Die Anfälligkeit für nvCJD scheint insbesondere durch eine Isoform des Prion-Proteins erhöht zu sein. Etwa die Hälfte der europäischen Bevölkerung trägt an Position 129 des Prion-Proteins ausschließlich die Aminosäure "Methionin", die andere Hälfte ganz oder teilweise "Valin"; alle bislang entdeckten Fälle von nvCJD fallen in die "Methionin"-Gruppe. me

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