Paul-ehrlich-Preis: Ribosomen in Nahaufnahme

Ada Yonath.
Fotos: Paul Ehrlich-Stiftung

Harry Noller.

Jede Sekunde verlässt ein neu gebildetes Protein ein Ribosom. Ohne die hoch präzise „Fließbandarbeit“, die die Ribosomen bei der Translation leisten, stirbt die Zelle ab. Deshalb sind bakterielle Ribosomen eine wichtige Zielstruktur für Antibiotika. Der diesjährige Paul-Ehrlich-Ludwig-Darmstaedter-Preis wurde für herausragende Beiträge zur Aufklärung der dreidimensionalen Struktur von Ribosomen vergeben an die Biochemikerin Prof. Dr. Ada Yonath (67), Direktorin des Helen und Milton A. Kimmelman Zentrums für Biomolekulare Struktur und Komplexe am Weizmann- Institut in Rehovot, Israel, und den Biochemiker Prof. Dr. Harry Noller (67), Direktor des Zentrums für molekulare Biologie in Santa Cruz, Kalifornien. Die Auszeichnung ist mit 100 000 Euro dotiert.
Noller und Yonath haben überraschend gezeigt: Die enzymatische Hauptarbeit bei der Translation leisten Ribonukleinsäuren (RNAs), nicht Proteine. „Als wir die mit den Ribosomen assoziierten Proteine modifizierten, funktionierte die Translation trotzdem. Als wir die ribosomale RNA veränderten, brach die Proteinbiosynthese ab“, so Noller bei der Preisverleihung in der Frankfurter Paulskirche. Das bewies: Die RNA ist entscheidend.
Nollers Team gelang es 1999, die komplette Nukleotidsequenz ribosomaler RNA zu entschlüsseln und deren Sekundärstruktur aufzuklären. Yonath analysierte erstmals erfolgreich die Tertiärstruktur der Ribosomen mithilfe der Kristallstrukturanalyse.
Dazu mussten Ribosomen kristallisiert werden, was wegen ihrer Größe, Flexibilität und funktionellen Heterogenität lange als unmöglich galt. „Für die Idee zur Lösung des Problems möchte ich mich bei den Eisbären bedanken“, sagte Yonath. Deren Ribosomen richten sich während des Winterschlafs räumlich einheitlich aus und senken ihre Aktivität ab, fuktionieren aber sofort wieder, wenn die Tiere aufwachen. In Anlehnung daran etablierte Yonath die Kryo-Kristallographie: Bei minus 185 Grad Celsius kristallisierte sie ribosomale Komplexe in verschiedenen Phasen der Proteinsynthese und bestimmte deren dreidimensionale Struktur. Die Simulation von Wechselwirkungen zwischen Antibiotika und Ribosomen ermöglicht es, die Struktur solcher Medikamente zu optimieren.
Ada Yonath wurde 1939 in Jerusalem geboren, studierte Chemie und Biochemie und promovierte am Weizmann-Institut der Wissenschaften in Rehovot. Dort baute sie ab 1970 das Labor für Proteinkristallographie auf. Bis 2004 war sie zusätzlich Leiterin einer Forschungsgruppe des Max-Planck-Instituts am DESY (Deutsches Elektronen-Synchrotron) in Hamburg. Harry Noller, ebenfalls 1939 geboren, studierte Biochemie und promovierte in Chemie. Seit 1968 forscht er an der Universität von Kalifornien in Santa Cruz und leitet das Zentrum für Molekularbiologie der RNA.
Den Paul-Ehrlich-Nachwuchspreis hat Dr. rer. nat. Michael Schindler (28) vom Institut für Virologie der Universität Ulm erhalten für die Aufklärung von Pathogenitätsmechanismen des HI-Virus. Die Erkenntnisse könnten die Suche nach neuen Medikamenten erleichtern, hieß es in der Laudatio.
Dr. rer. nat. Nicola Siegmund-Schultze