ArchivDeutsches Ärzteblatt42/1997Nobelpreis für Prionenforschung: Eine gewagte These wird geadelt

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Nobelpreis für Prionenforschung: Eine gewagte These wird geadelt

Koch, Klaus

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LNSLNS enn Stanley Prusiner am 10. Dezember den diesjährigen Nobelpreis für Medizin oder Physiologie entgegennimmt, wird das 1997 sein zweiter Ausflug nach Stockholm werden. Der erste Aufenthalt war für die Insider bereits ein deutlicher Hinweis, daß der Professor für Biochemie an der Universität von Kalifornien in San Francisco dieses Jahr zur engeren Wahl des Nobelpreis-Komitees gehörte. Denn keine zwei Wochen vor der Entscheidung für den 55jährigen Amerikaner hatte die Schwedische Akademie der Wissenschaften Prusiner zu einer Tagung über "spongiforme Enzephalopathien" und "Prionen" nach Stockholm eingeladen. Detlev Riesner von der Universität Düsseldorf, der seit zehn Jahren mit Prusiner zusammenarbeitet, überrascht die Entscheidung des Komitees nicht: Angesichts der aktuellen Diskussion um BSE "lag der Preis nahe". Tatsächlich war die europäische BSE-Krise für Prusiner wohl ein Glücksfall. Denn als der Arzt vor 25 Jahren begann, exotische "Schwammhirnkrankheiten" wie Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) und die Schafkrankheit Scrapie systematisch zu untersuchen, interessierte sich nur ein kleiner Expertenzirkel für diese tödlichen Leiden.
Bis heute hat sich die Liste der "spongiformen Enzephalopathien" deutlich verlängert. Neben der Rinderseuche BSE sind auch bei Nerzen, Elchen, Rentieren und Katzen Varianten der unheilbaren Krankheit bekannt. Bei Menschen wurde die erste Form 1950 als "Kuru" entdeckt. Der Amerikaner Carleton Gajdusek bewies damals, daß "Kuru" ansteckend war - was ihm 1976 den ersten Medizin-Nobelpreis des Gebietes einbrachte. Er entdeckte später auch, daß CJK durch die Injektion von Hirngewebe auf Mäuse übertragen werden kann. Solche Mäuseexperimente haben mittlerweile auch fast alle Zweifel ausgeräumt, daß der BSE-Erreger Menschen tatsächlich infizieren kann.
Prusiners Interesse wurde 1972 geweckt, als eine seiner Patientinnen an der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit starb. Damals galt ein mysteriöses "slow virus" als Erreger. Zehn Jahre benötigte die von Prusiner geleitete Forschergruppe dann, um den Erreger aus dem Gehirn von Hamstern so weit zu reinigen, daß er fast "rein" war. Doch wie intensiv sie auch suchten, die Forscher konnten die Virus-Hypothese nicht bestätigen: Sie fanden kein Erbgut, wie es jedes Virus benötigt. Prusiner griff daraufhin die gewagte Idee auf, daß nicht ein erbguttragendes Bakterium oder Virus die Ursache der "Schwammhirnkrankheiten" sei, sondern nackte, erbgutfreie Eiweißpartikel - die Prionen. Das war damals schlichte "Ketzerei", so Prusiner.
Die Reaktionen der Kollegen reichten von schlichter Skepsis bis zu eifersüchtigen Versuchen, ihn öffentlich lächerlich zu machen. Bemerkenswert ist deshalb, daß Prusiner bereits jetzt den Nobelpreis erhält, obwohl der letzte Beweis für die Richtigkeit der Prionen-These noch aussteht. Die Erreger sind nicht nur für Politiker ein Alptraum, sondern auch für Forscher. Der einzige Weg, sie zu vermehren und ihr Verhalten zu untersuchen, ist, Versuchstiere zu infizieren und dann abzuwarten, ob und wann die Tiere erkranken. Solche Experimente dauern je nach Tierart ein, zwei oder auch fünf Jahre - eine Geduldsprobe. Zu Prusiners Leistungen gehörte es, daß er Hamster statt Mäuse in die Forschung einführte und - zusammen mit weiteren Verbesserungen der Versuchsanordnung - somit die Forschung fast um den Faktor 100 beschleunigte.
Prusiner hat bereits mehr als zwölf weitere Wissenschaftspreise gesammelt. Erst vor einigen Wochen hat er in Köln den Zülch-Preis der Gertrud-Reemtsma-Stiftung erhalten, den er sich mit dem Zürcher Mediziner Charles Weissmann teilt. Aus dieser Kooperation kam die Erklärung, wie Prionen sich in ihren Opfern vermehren. Die Betroffenen selbst sind es demnach, die ständig eine harmlose Variante des Prionen-Proteins herstellen. Dieses Protein kann jedoch seine Form verändern und sich in eine Variante umwandeln, die sich als schwerverdaulicher Proteinmüll im Gehirn ablagert. Prionen setzen nach Prusiners These eine Kettenreaktion in Gang, indem sie den "gesunden" Proteinen ihre Form aufzwingen. Im Wissenschaftmagazin "Science" vom 10. Oktober spekuliert der Biochemiker darüber, daß seine Theorie auch die Möglichkeit offenläßt, diesen Prozeß durch Therapien zu verzögern. Klaus Koch
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