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Medizin

Wissenschaftler beschreiben neuen Therapieansatz gegen Afrikanische Schlafkrankheit

Donnerstag, 28. Februar 2019

Trypanosomen, Verursacher der Afrikanischen Schlafkrankheit, unter dem Mikroskop und die Kristall­struktur des Tryparedoxin-Dimers: In Rot sind die beiden Inhibitormoleküle zu sehen. /Ute Hellmich, Annika Wagner

Mainz – Auf einen neuen Ansatz zur Behandlung der Afrikanischen Schlafkrankheit hoffen Wissenschaftler um Ute Hellmich von der Johannes-Gutenberg-Universität Mainz. Die Gruppe konnte nachweisen, wie ein spezifischer Hemmstoff an ein lebensnotwendiges Protein des Parasiten andockt und es deaktiviert. Die Arbeit ist in der Fachzeitschrift Angewandte Chemie erschienen (2019; doi: 10.1002/ange.201810470).

„Wir haben hier in einer ausgesprochen interdisziplinären Arbeit mit Beteiligung der Parasitologie, der theoretischen und organischen Chemie, der Strukturbiologie und der Biochemie gezeigt, wie der Parasit, der die Schlafkrankheit verursacht, unschädlich gemacht werden kann“, sagte Hellmich. Die Biochemikerin schränkte jedoch ein, bis ein Medikament vorliege, sei es noch ein weiter Weg.

Die Afrikanische Schlafkrankheit wird durch Trypanosomen ausgelöst, einzellige Parasiten, die durch die Tsetsefliege übertragen werden. Die Zahl der Betroffenen ging nach Angaben der Welt­gesund­heits­organi­sation in den letzten Jahren zurück und fiel 2014 auf schätzungsweise unter 15.000 Fälle. Allerdings ist die tatsächliche Ausbreitung schwer zu bestimmen, weil die frühen Symptome denen von Malaria ähneln. „Es sind außerdem nicht nur die ärmsten Menschen der Subsahara betroffen, sondern oft in dramatischem Ausmaß auch deren Rinder, die ebenfalls von Trypanosoma-brucei-Arten befallen werden“, erklärte Hellmich. 

Das neue Wirkprinzip beruht darauf, dass ein kleiner, selektiver Hemmstoff an das Enzym Tryparedoxin bindet. Dieses essenzielle Protein schützt den Parasiten, ist aber beim Menschen nicht vorhanden. Zu seiner Überraschung hat das Forscherteam festgestellt, dass Tryparedoxin durch die Bindung an den Hemmstoff ein stabiles sogenanntes Dimer bildet, das heißt, es kommen 2 Inhibitor-Protein-Verbindungen zusammen und verknüpfen sich zu einem Duo. Damit geht die Funktion des normalerweise als Monomer vorliegenden Proteins verloren.

„Wir waren völlig erstaunt und dachten zuerst, es handelt sich um einen Zufall, der durch die Bedingungen des Experiments entstanden ist“, beschreibt Hellmich die Entdeckung. Daraufhin wurde die Untersuchung erweitert und die Dimerbildung im Rahmen einer großen Studie mit unterschiedlichen Methoden überprüft – und bestätigt. Daran beteiligt waren außer den Mainzer Arbeitsgruppen von Ute Hellmich und Till Opatz auch Forschende der Universitäten in Frankfurt, Würzburg, Heidelberg und des Europäischen Laboratoriums für Molekularbiologie in Grenoble.

„Unser Inhibitor öffnet die Türe für das grundsätzliche Design von künftigen Wirkstoffen, das vielleicht auch auf andere, verwandte Parasiten wie Leishmanien übertragen werden kann“, sagte Annika Wagner, Erstautorin der Studie.

© hil/aerzteblatt.de

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