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Medizin

Überraschender Mechanismus könnte als neues Angriffsziel bei Legionellen dienen

Donnerstag, 25. Juli 2019

/picture alliance, Photoshot

Frankfurt am Main – Das Bakterium Legionella pneumophilia, der Erreger der Legio­närs­krank­heit, regelt mithilfe einer Glutamylase präzise, wie viele Effektorproteine in die Wirts­zelle abgegeben werden. Dieser für Legionellen lebenswichtige Mechanis­mus – zu viele Effektorproteine würden die Wirtszelle vorzeitig töten – könnte als neues An­griffsziel für Inhibitoren dienen, die zusammen mit Antibiotika die Vermeh­rung der intrazellulären Pathogene verhindern könnten. Dies zeigt eine Studie, die in Nature veröffentlicht wurde (DOI: 10.1038/s41586-019-1440-8).

Seit Jahren nimmt die Zahl der gemeldeten Legionellenerkrankungen in Deutschland zu. Laut Infektionsepidemiologischem Jahrbuch meldepflichtiger Krankheiten für 2017 stieg die Zahl der Legionellosen allein von 2016 auf 2017 um 29 Prozent an – von 993 auf 1.281.

Der natürliche Lebensraum von Legionellen sind Frischwasserbiotope, wo sie sich hauptsächlich in Amöben vermehren. Sie können aber auch Warmwasseranlagen und Rohrsysteme besiedeln. Besonders ältere und schlecht gewartete Wassersysteme sind anfällig für eine Kontamination mit den Krankheitserregern. Die Infektion ge­schieht in der Regel über die Inhalation legionellenhaltiger Aerosole.

Legionellen, die in den menschlichen Körper gelangt sind, vermehren sich dort in den Makrophagen des Immunsystems. Voraussetzung dafür ist die Absonderung einer Viel­zahl von Effektorproteinen. Manche dieser Proteine, insbesondere die Enzyme der SidE-Familie, sind allerdings hochgiftig und würden unreguliert die Wirtszellen sofort abtöten.

Wie die Bakterien dies verhindern, indem sie die Aktivität der SidE-Enzyme genau regulieren, fanden Wissenschaftler um Sagar Bhogaraju vom Institut für Biochemie II der Goethe-Universität Frankfurt in Versuchen an Mäusen heraus: Demnach schütten die Legionellen nicht nur Enzyme der SidE-Familie aus, sondern auch das regulatori­sche Enzym SidJ. Dieser Regulator fungiert als Gegenspieler zu den SidE-Enzymen und ermöglicht die Kontrolle deren Aktivität.

Seltenes Enzym reguliert Effektorproteine

SidJ ist eine Glutamylase, verknüpft also Glutamatmoleküle zu Ketten – eine seltene Enzymaktivität, wie die die Studienautoren betonen. Bislang sei nur wenig über Gluta­mylasen bekannt. Dass ausgerechnet diese Art von Enzymen wichtig für das koordi­nierte Zusammenspiel der Effektorproteine von Legionellen ist, sei deshalb über­raschend gewesen, so die Forscher.

Die Aufklärung des bislang unbekannten Mechanismus eröffnet für die Forschung neue Möglichkeiten, um die Ausbreitung von Legionellen im Wirtsorganismus zu hemmen. „Gegenwärtig arbeiten wir daran, SidJ gezielt auszuschalten, indem wir In­hibitoren für die Glutamylase entwickeln. Sie könnten zusätzlich zur Gabe von Anti­biotika die Vermehrung von Legionella pneumophilia in Makrophagen verhindern“, erklärte Seniorautor Ivan Dikic, ebenfalls vom Institut für Biochemie II der Goethe-Universität Frankfurt. © nec/aerzteblatt.de

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Avatar #29441
mdgion
am Freitag, 26. Juli 2019, 09:14

Taxonomische Bezeichnung

Es müsste richtig Legionella pneumophila und nicht L. pneumophilia heißen.
LNS

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