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Medizin

Neuer Biomarker zur Diagnose der Amyotrophen Lateralsklerose

Mittwoch, 13. Januar 2021

Biomarkerforschung/tussik, stock.adobe.com

Bochum – Ein neues Instrument zur Diagnose einer Amyotrophen Lateralsklerose (ALS) haben Wissen­schaftler des Zentrums für Proteindiagnostik (Prodi) der Ruhr-Universität Bochum gemeinsam mit For­schern der Technischen Universität Dresden, des Universitätsklinikums Essen und der Universitätsmedizin Göttingen entwickelt.

Die Arbeitsgruppe um Klaus Gerwert und Lars Tönges berichtet darüber in der Fachzeitschrift Annals of Clinical and Translational Neurology (2020; DOI: 10.1002/acn3.51256). Laut den Wissenschaftlern besteht bis heute eine der wichtigsten Herausforderungen in der ALS-Diagnostik darin, andere ähnliche Erkrankungen auszuschließen und die ALS sicher zuzuordnen.

„Die Biomarkerforschung spielt eine entscheidende Rolle in der Verbesserung von Früherkennung und Sicherung der Diagnose ALS. Zudem sind Biomarker eine Grundlage für erfolgreiche Arzneimittelprüfungen und Therapieentwicklungen bei dieser dramatisch verlaufenden und schlecht behandelbaren Erkrankung.

„Bisher sind nur krankheitsunspezifische Biomarker verfügbar“, erläuterte René Günther, einer der Erst­autoren der Studie und Leiter der Arbeitsgruppe und Spezialambulanz für Motoneuronerkrankungen an der Klinik für Neurologie des Universitätsklinikums Carl Gustav Carus Dresden.

Bei ALS spielt ein Protein namens „TDP-43“ eine entscheidende Rolle. Es formt kleine Einschlüsse in Nerven­zellen. Sie wurden bereits in zahlreichen Hirnautopsien von ALS-Patienten gefunden. In der Pilotstudie konnten die Wissenschaftler Veränderungen von TDP-43-Proteinen im Liquor von Patienten mit ALS nachweisen. Sie nutzten dazu einen neuen patentierten Immuno-Infrarotsensor aus der Arbeitsgruppe von Klaus Gerwert.

„Im Vergleich zu anderen Methoden, die Konzentrationen von bestimmten Proteinen widerspiegeln, gibt die Infrarotsensortechnologie Einblicke in das molekulare Geschehen und kann somit in Zukunft ein mitentscheidendes Tool werden bei der Diagnosestellung und Entwicklung von Therapieansätzen in der Klinik“, erläuterte Léon Beyer vom Prodi, ebenfalls Erstautor der Studie.

Die Forscher konnten zeigen, dass sich bei der ALS die Proteine von überwiegend ungeordneten und helikalen Strukturen zu sogenannten Beta-Faltblättern umfalten. Diese Formen fördern schadhafte Zusammen- und Ablagerungen des Proteins in Nervenzellen.

In der Analyse konnten die Forscher 36 ALS-Patienten anhand des TDP-43-Signals von 30 Parkinson­patienten mit einer Sensitivität von 89 Prozent und einer Spezifität von 77 Prozent unterscheiden. Zudem konnte eine Kontrollgruppe mit neurologisch unauffälligen Patienten mit einer Sensitivität von 89 Prozent und einer Spezifität von 83 Prozent abgegrenzt werden. Diese Ergebnisse wollen die Wissenschaftler jetzt in einer größer angelegten Studie verifizieren und validieren. © hil/aerzteblatt.de

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