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Medizin

Alzheimerentstehung: Proteinzusammen­lagerungen im sauren Milieu häufiger

Mittwoch, 29. September 2021

Darstellung eines gesunden Neurons (links), das ein Mikrotubuli und Tauproteine (grün) zeigt. Auf der rechten Seite ist die neuronale Degeneration mit dem Aufbau von hyperphosphorylierten Tauproteinen (gelb) dargestellt. / picture alliance

Düsseldorf/Köln/Jülich – Einen weiteren Baustein für das Verständnis der Pathophysiologie einer Alz­heimerdemenz haben Wissenschaftler der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und des Forschungs­zentrums Jülich zusammen mit Partnern der Universität und Uniklinik Köln ermittelt.

Dabei geht es um kleine Zusammenlagerungen des Peptids Amyloid-Beta, sogenannte Amyloid-Beta-Oligomere. Die Arbeit ist in der Fachzeitschrift Nature Communications erschienen (DOI: 10.1038/s41467-021-24900-4).

Amyloid-Beta ist an sich nicht schädlich und kommt auch bei Gesunden vor. Es tendiert aber dazu, sich zu schädlichen Strukturen zusammenzufügen, etwa wenn Stoffwechselprozesse im Gehirn gestört sind. Die biochemischen Prozesse, die diese toxischen Oligomere auslösen, gelten als Auslöser der Alzheimer­demenz. Es ist laut den Forschern bislang allerdings unklar, wo und wie diese Oligomere entstehen. Der Prozess ließ sich im Reagenzglas bis jetzt nicht realitätsnah nachvollziehen, denn die dazu benötigten Mengen an Amyloid-Beta sind weitaus größer als die Mengen, die in der Hirnflüssigkeit nachgewiesen wurden.

In der nun veröffentlichten Arbeit konnten die Forschenden zeigen, dass die Entstehung der Oligomere hochgradig vom pH-Wert abhängt. Unter leicht sauren Bedingungen bilden sie sich 8.000-mal schneller als bei neutralem pH-Wert. Ein solcher pH-Wert liegt in bestimmten Unterstrukturen der Zellen vor, den Endosomen und Lysosomen. Dies sind Vesikel, die für den Transport und Abbau von Stoffen in der Zelle eine zentrale Rolle spielen.

„Die Amyloid-Beta-Mengen, die in diesen Zellbereichen gefunden wurden, reichen somit aus, um die Bildung der Amyloid-Beta-Oligomere zu ermöglichen“, erläuterte Wolfgang Hoyer von der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und dem Forschungszentrums Jülich. Dies lege nahe, dass Endosomen und Lysosomen tatsächlich die Stellen sind, an denen Amyloid-Beta-Oligomere bevorzugt gebildet werden.

Die Forscher konnten die Oligomere darüber hinaus mit einem weiteren Merkmal für Alzheimer in Verbin­dung bringen: Sie beobachten nach Zugabe der Amyloid-Beta-Oligomere eine fehlerhafte Vertei­lung des sogenannten Tauproteins innerhalb der Nervenzellen. Das Tauprotein ist ein zweites, eng mit dem Fortschreiten der Alzheimerdemenz verknüpftes Protein.

„Die Fehlverteilung und andere pathologische Veränderungen von Tau sind maßgeblich für den Funk­tions­verlust der Nervenzellen und die kognitiven Einschränkungen bei Alzheimerpatienten“, erläuterte Hans Zempel vom Universitätsklinikum Köln. © hil/aerzteblatt.de

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