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Medizin

Neue Erkenntnisse über die Fehlfaltung von Proteinen

Freitag, 31. August 2012

Berlin – 21 Eiweiße, die dazu beitragen oder verhindern, dass Ataxin-1 schädliche Strukturen ausbildet, haben Forscher des Max-Delbrück-Centrums für Molekulare Medizin (MDC) Berlin-Buch gemeinsam mit Wissenschaftlern der Université Paris Diderot, Paris identifiziert. Die Ergebnisse sind in PLoS Genetics erschienen (doi: 10.1371/­journal.­pgen.1002897).

Ein Protein kann seine Funktion nur dann richtig erfüllen, wenn sich die lange Kette aus seinen Bausteinen, den Aminosäuren, richtig faltet. Ist die Faltung fehlerhaft, kann das Protein giftig für den Körper sein und mit anderen Proteinen zu Aggregaten verklumpen. Bei Ataxin-1, das die Forscher jetzt untersucht haben, kann es aufgrund erblicher Gendefekte besonders häufig zu Fehlern kommen, die dann neurodegenerative Erkrankungen verursachen.

Das ist dadurch bedingt, dass die Aminosäure Glutamin in der Aminosäuren-Kette von Ataxin-1 sehr oft hintereinander vorkommt. Je häufiger diese Aminosäure vertreten ist, desto schädlicher ist das Protein, ab etwa 40 Wiederholungen gilt es als toxisch.

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Die Arbeitsgruppe um Spyros Petrakis, Miguel Andrade und Erich Wanker haben jetzt 21 Eiweiße identifiziert, die die Faltung von Ataxin-1 beeinflussen. Zwölf der Eiweiße fördern die Giftigkeit, neun können sie reduzieren. Die Eiweiße sind zum überwiegenden Teil auf Ataxin-1 spezialisiert und greifen an unterschiedlichen Stellen in seinem Bildungs- und Aggregationsprozess an.

Manche haben Einfluss auf die Produktion des Proteins, andere sind in der Lage, das falsch gefaltete Protein entweder abzubauen oder dazu zu bringen, sich richtig zu falten. Für die Forscher unerwartet war das Ergebnis, dass auch Eiweiße, die den Transport von Ataxin-1 in der Zelle steuern, seine Giftigkeit beeinflussen.

Außerdem haben die Forscher bei den Eiweißen, die die Giftigkeit erhöhen, eine Gemeinsamkeit gefunden: In ihrer Struktur kommt eine bestimmte Form vor, die als „coiled-coil-Motiv“ bezeichnet wird. Diese Form begünstigt offenbar die Fehlfaltung, denn Eiweiße, bei denen dieses Strukturmotiv fehlte, hatten keinen schädlichen Einfluss auf die Faltung von Ataxin-1 mehr. Hier sehen die Forscher einen Ansatz für eine mögliche Therapie. © hil/aerzteblatt.de

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